- Anhang: Aminosäuren in Proteinen
- Allgemeines
- Gruppierung der Aminosäuren nach ihrem Aufbau
- Aliphatische Aminosäuren ohne weitere funktionelle Gruppen
- Aminosäuren mit Hydroxylgruppen
- Saure Aminosäuren und deren Amide
- Basische Aminosäuren
- Cyclische Aminosäuren
- Aromatische bzw. heteroaromatische Aminosäuren
- Die essentiellen Aminosäuren
Anhang: Aminosäuren in Proteinen
Allgemeines
In der Natur gibt es über 700 Aminosäuren. Hiervon kommen gleichwohl nur 20 in Proteinen vor. Sie werden als proteinogene Aminosäuren bezeichnet. Unter normalen Umständen kann der menschliche Körper zwölf Aminosäuren selbst herstellen. Die übrigen acht müssen aber über die Nahrung aufgenommen werden; sie werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.
Alle proteinogenen Aminosäuren folgen einem einheitlichen Bauplan: Am zentralen α-Kohlenstoffatom sind immer eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe sowie ein Wasserstoffatom gebunden. Daneben gibt es einen Rest R, der für jede Aminosäure verschieden ist. Mit Ausnahme des Glycins hat das zentrale Kohlenstoffatom daher vier verschiedene Substituenten und ist somit ein Chiralitätszentrum. Die Aminosäuren können somit als L- oder D-Enantiomer vorliegen[1]Königshoff/Brandenburger, S. 85.. In Proteinen kommt aber nur die L-Konfiguration vor.
Gruppierung der Aminosäuren nach ihrem Aufbau
Die Aminosäuren lassen sich sowohl nach ihrem Aufbau als auch nach ihren Eigenschaften sortieren. Im Folgenden soll eine Gruppierung nach ihrem Aufbau erfolgen.
Aliphatische Aminosäuren ohne weitere funktionelle Gruppen
Strukturformel | |||||
Trivialname | Glycin | L-Alanin | L-Valin | L-Leucin | L-Isoleucin |
Ein-Buchstaben-Symbol | G | A | V | L | I |
Drei-Buchstaben-Symbol | Gly | Ala | Val | Leu | Ile |
Die aliphatischen Aminosäuren zeichnen sich dadurch aus, dass sie nur eine Kohlenstoffkette besitzen und damit unpolar sind[2]Königshoff/Brandenburger, S. 86.. Daneben findet sich in dieser Gruppe auch das Glycin, das als einzige proteinogene Aminosäure keine Enantiomerie hat.
Aminosäuren mit Hydroxylgruppen
Strukturformel | |||||
Trivialname | L-Serin | L-Threonin | |||
Ein-Buchstaben-Symbol | S | T | |||
Drei-Buchstaben-Symbol | Ser | Thr |
Serin und Threonin sind wegen ihrer Hydroxylgruppe im Rest schwach hydrophil, nach außen hin aber neutral.
Saure Aminosäuren und deren Amide
Strukturformel | |||||
Trivialname | L-Asparaginsäure | L-Asparagin | L-Glutaminsäure | L-Glutamin | |
Ein-Buchstaben-Symbol | D | N | E | Q | |
Drei-Buchstaben-Symbol | Asp | Asn | Glu | Gln |
Basische Aminosäuren
Strukturformel | |||||
Trivialname | L-Lysin | L-Arginin | L-Histidin | L-Cystein | L-Methionin |
Ein-Buchstaben-Symbol | K | R | H | C | M |
Drei-Buchstaben-Symbol | Lys | Arg | His | Cys | Met |
Cyclische Aminosäuren
Das Prolin ist die einzige cyclische Aminosäure. Diese Gruppe kann man daher auch schlicht als „Iminosäure“ bezeichnen. Bei ihr bildet der Rest mit dem α-Kohlenstoffatom und der Aminogruppe einen Fünfring (Iminring)[3]Königshoff/Brandenburger, S. 86..
Aromatische bzw. heteroaromatische Aminosäuren
Strukturformel | |||||
Trivialname | L-Phenylalanin | L-Tyrosin | L-Tryptophan | ||
Ein-Buchstaben-Symbol | F | Y | W | ||
Drei-Buchstaben-Symbol | Phe | Tyr | Trp |
Die aromatischen bzw. heteroaromatischen Aminosäuren haben in ihrem Rest einen aromatischen Ring. Dabei ist Phenylalanin unpolar, Tyrosin und Tryptophan sind dagegen aufgrund ihrer OH- bzw. NH-Gruppe schwach polar[4]Stryer, S. 50..
Die essentiellen Aminosäuren
Essentielle Aminosäure | Empfohlene Tagesmenge[5]Die empfohlene Tagesdosis bezieht sich auf die Körpermasse eines gesunden Erwachsenen; WHO, S. 150. | Bedeutung (nicht abschließende Aufzählung) |
Isoleucin | 20 mg/kg | Dient als Baustein für den Proteinaufbau und kann auch für die Energiegewinnung in Muskelzellen verwendet werden. |
Leucin | 39 mg/kg | Wird für den Aufbau und Erhalt von Muskelgewebe benötigt und hemmt den Abbau von Muskelprotein. Unterstützt daneben die Proteinbiosynthese in der Muskulatur und in der Leber sowie bei Heilungsprozessen. |
Lysin | 30 mg/kg | Ist wichtig für die Proteinbiosynthese und den Strukturerhalt in Proteinen und Kollagen. Ebenso bedeutsam für die epigenetische Regulation durch eine Modifikation der Histone. |
Methionin | 10 mg/kg (mit Cystein 15 mg/kg) | Wird für die Herstellung von der nicht-essentiellen Aminosäure Cystein, von Adrenalin benötigt. Es ist zudem die bedeutendste Quelle für die Produktion von Cholin. |
Phenylalanin | 25 mg/kg (mit Tyrosin) | Die benötigte Menge hängt (auch) davon ab, wie viel Tyrosin aufgenommen wird. Es hat eine wichtige Rolle beim Stickstoffstoffwechsel und ist an der Synthese wichtiger Neurotransmitter (u. a. Adrenalin, Noradrenalin, Dopamin) und anderer Stoffe (z. B. Melanin) beteiligt. |
Threonin | 15 mg/kg | Ist ein wichtiger Teil der Immunabwehr und für den Aufbau der Schleimhäute notwendig. Threonin wird zudem für den Aufbau von Kollagen benötigt. Es dient auch zur Weitstellung von Blutgefäßen, was eine verbesserte Durchblutung bedingt[6]natursubstanzen.com, S. 1.. |
Tryptophan | 4 mg/kg | Es ist am Aufbau verschiedener Proteine sowie an der Synthese mehrerer Botenstoffe (z. B. Serotonin, Melatonin) beteiligt. Daneben ist ein Provitamin für Vitamin B3. |
Valin | 26 mg/kg | Wird für die Proteinbiosynthese benötigt und kann gegebenenfalls zur Energiegewinnung genutzt werden. Es ist an der Regulation des Blutzuckers beteiligt. |