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Lexikon: Aminosäuren in Proteinen

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Allgemeines

Allgemeiner Bau einer Aminosäure
Allgemeiner Bau einer Aminosäure

In der Natur gibt es über 700 Aminosäuren. Hiervon kommen gleichwohl nur 20 in Proteinen vor. Sie werden als proteinogene Aminosäuren bezeichnet. Unter normalen Umständen kann der menschliche Körper zwölf Aminosäuren selbst herstellen. Die übrigen acht müssen aber über die Nahrung aufgenommen werden; sie werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.

Alle proteinogenen Aminosäuren folgen einem einheitlichen Bauplan: Am zentralen α-Kohlenstoffatom sind immer eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe sowie ein Wasserstoffatom gebunden. Daneben gibt es einen Rest R, der für jede Aminosäure verschieden ist. Mit Ausnahme des Glycins hat das zentrale Kohlenstoffatom daher vier verschiedene Substituenten und ist somit ein Chiralitätszentrum. Die Aminosäuren können somit als L- oder D-Enantiomer vorliegen[1]. In Proteinen kommt aber nur die L-Konfiguration vor.


Gruppierung der Aminosäuren nach ihrem Aufbau

Die Aminosäuren lassen sich sowohl nach ihrem Aufbau als auch nach ihren Eigenschaften sortieren. Im Folgenden soll eine Gruppierung nach ihrem Aufbau erfolgen.

Aliphatische Aminosäuren ohne weitere funktionelle Gruppen

Strukturformel Strukturformel von Glycin Strukturformel von L-Alanin Strukturformel von L-Valin Strukturformel von L-Leucin Strukturformel von L-Isoleucin
Trivialname Glycin L-Alanin L-Valin L-Leucin L-Isoleucin
Ein-Buchstaben-Symbol G A V L I
Drei-Buchstaben-Symbol Gly Ala Val Leu Ile

Die aliphatischen Aminosäuren zeichnen sich dadurch aus, dass sie nur eine Kohlenstoffkette besitzen und damit unpolar sind[2]. Daneben findet sich in dieser Gruppe auch das Glycin, das als einzige proteinogene Aminosäure keine Enantiomerie hat.

Aminosäuren mit Hydroxylgruppen

Strukturformel Strukturformel von L-Serin Strukturformel von L-Threonin      
Trivialname L-Serin L-Threonin      
Ein-Buchstaben-Symbol S T      
Drei-Buchstaben-Symbol Ser Thr      

Serin und Threonin sind wegen ihrer Hydroxylgruppe im Rest schwach hydrophil, nach außen hin aber neutral.

Saure Aminosäuren und deren Amide

Strukturformel Strukturformel von L-Asparaginsäure Strukturformel von L-Asparagin Strukturformel von L-Glutaminsäure Strukturformel von L-Glutamin  
Trivialname L-Asparaginsäure L-Asparagin L-Glutaminsäure L-Glutamin  
Ein-Buchstaben-Symbol D N E Q  
Drei-Buchstaben-Symbol Asp Asn Glu Gln  

Basische Aminosäuren

Strukturformel Strukturformel von L-Lysin Strukturformel von L-Arginin Strukturformel von L-Histidin Strukturformel von L-Cystein Strukturformel von L-Methionin
Trivialname L-Lysin L-Arginin L-Histidin L-Cystein L-Methionin
Ein-Buchstaben-Symbol K R H C M
Drei-Buchstaben-Symbol Lys Arg His Cys Met

Cyclische Aminosäuren

Strukturformel Strukturformel von L-Prolin  
Trivialname L-Prolin  
Ein-Buchstaben-Symbol P  
Drei-Buchstaben-Symbol Pro  

Das Prolin ist die einzige cyclische Aminosäure. Diese Gruppe kann man daher auch schlicht als „Iminosäure“ bezeichnen. Bei ihr bildet der Rest mit dem α-Kohlenstoffatom und der Aminogruppe einen Fünfring (Iminring)[3].

Aromatische bzw. heteroaromatische Aminosäuren

Strukturformel Strukturformel von L-Phenylalanin Strukturformel von L-Tyrosin Strukturformel von L-Tryptophan    
Trivialname L-Phenylalanin L-Tyrosin L-Tryptophan    
Ein-Buchstaben-Symbol F Y W    
Drei-Buchstaben-Symbol Phe Tyr Trp    

Die aromatischen bzw. heteroaromatischen Aminosäuren haben in ihrem Rest einen aromatischen Ring. Dabei ist Phenylalanin unpolar, Tyrosin und Tryptophan sind dagegen aufgrund ihrer OH- bzw. NH-Gruppe schwach polar[4].


Die essentiellen Aminosäuren

Essentielle Aminosäure Empfohlene Tagesmenge[5] Bedeutung (nicht abschließende Aufzählung)
Isoleucin 20 mg/kg Dient als Baustein für den Proteinaufbau und kann auch für die Energiegewinnung in Muskelzellen verwendet werden.
Leucin 39 mg/kg Wird für den Aufbau und Erhalt von Muskelgewebe benötigt und hemmt den Abbau von Muskelprotein. Unterstützt daneben die Proteinbiosynthese in der Muskulatur und in der Leber sowie bei Heilungsprozessen.
Lysin 30 mg/kg Ist wichtig für die Proteinbiosynthese und den Strukturerhalt in Proteinen und Kollagen. Ebenso bedeutsam für die epigenetische Regulation durch eine Modifikation der Histone.
Methionin 10 mg/kg (mit Cystein 15 mg/kg) Wird für die Herstellung von der nicht-essentiellen Aminosäure Cystein, von Adrenalin benötigt. Es ist zudem die bedeutendste Quelle für die Produktion von Cholin.
Phenylalanin 25 mg/kg (mit Tyrosin) Die benötigte Menge hängt (auch) davon ab, wie viel Tyrosin aufgenommen wird. Es hat eine wichtige Rolle beim Stickstoffstoffwechsel und ist an der Synthese wichtiger Neurotransmitter (u. a. Adrenalin, Noradrenalin, Dopamin) und anderer Stoffe (z. B. Melanin) beteiligt.
Threonin 15 mg/kg Ist ein wichtiger Teil der Immunabwehr und für den Aufbau der Schleimhäute notwendig. Threonin wird zudem für den Aufbau von Kollagen benötigt. Es dient auch zur Weitstellung von Blutgefäßen, was eine verbesserte Durchblutung bedingt[6].
Tryptophan 4 mg/kg Es ist am Aufbau verschiedener Proteine sowie an der Synthese mehrerer Botenstoffe (z. B. Serotonin, Melatonin) beteiligt. Daneben ist ein Provitamin für Vitamin B3.
Valin 26 mg/kg Wird für die Proteinbiosynthese benötigt und kann gegebenenfalls zur Energiegewinnung genutzt werden. Es ist an der Regulation des Blutzuckers beteiligt.

Literatur und Quellen

Literatur

  1. Königshoff, Melanie/Brandenburger, Timo: Kurzlehrbuch Biochemie, Georg Thieme Verlag, 3. Auflage 2012, ISBN 9783131364135
    (zitiert als: Königshoff/Brandenburger, S. ...).
  2. Stryer, Lubert/Berg, Jeremy M./Tymoczko, John L.: Biochemie, Spektrum Akademischer Verlag, 5. Auflage 2003, ISBN 9783827413036
    (zitiert als: Stryer, S. ...).
  3. Protein and amino acid requirements in human nutrition, in: World Health Organization technical report series, 2007 (935)
    (zitiert als: WHO, S. ...).

Quellen

  1. Königshoff/Brandenburger, S. 85.
  2. Königshoff/Brandenburger, S. 86.
  3. Königshoff/Brandenburger, S. 86.
  4. Stryer, S. 50.
  5. Die empfohlene Tagesdosis bezieht sich auf die Körpermasse eines gesunden Erwachsenen; WHO, S. 150.
  6. natursubstanzen.com, S. 1.

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