Chemie: 11. Klasse

Aminosäuren und Proteine

Aminosäuren

Aminosäuren (auch 2-Aminocarbonsäuren oder α-Aminocarbonsäuren) bilden die Bausteine für Proteine. Sie bestehen aus einem Kohlenstoffatom, an dem eine Carboxygruppe, eine Aminogruppe, ein Wasserstoffatom sowie ein Rest R hängen.

Sitzt die Aminogruppe dabei am C₂-Atom, welches als α-Atom bezeichnet wird, spricht man von einer α-Aminosäure, sitzt sie am nächsten als β-Aminosäure etc. In Lebewesen kommen ausschließlich erstere vor.

Chiralität

Betrachtet man das α-Kohlenstoffatom (vgl. oben), so erkennt man, dass es ein Chiralitätszentrum ist (außer bei Glycin). Man kann sie ebenfalls in der Fischer-Projektion darstellen. Dabei befindet sich die Carboxygruppe oben und der Rest R unten. Befindet sich die Aminogruppe nun auf der linken Seite, spricht man von einer L-Aminosäure, ist sie auf der rechten, ist sie eine D-Aminosäure.

Der Rest wird dabei nach unten geschrieben, das einzelne Wasserstoffatom steht also rechts. In der Natur sind nur L-Aminosäuren vorhanden.

Eigenschaften

Alle Aminosäuren sind bei Raumtemperatur Feststoffe mit einem relativ hohen Schmelzpunkt. Sie lösen sich in polaren Lösungsmitteln wesentlich besser als in unpolaren, weshalb sie als Zwitterionen vorliegen.

Sie wirken zudem als Puffer, d.h. sie können den pH-Wert bei Zugabe von Oxonium- bzw. Hydroxidionen (nahezu) konstant halten.

Elektrophorese

Aminosäuren sind Ampholyte, d.h., dass sie als Basen und Säuren reagieren können. Der pH-Wert der Lösung wird dabei auch von dem Rest beeinflusst. Dies zeigt sich besonders, wenn im Rest eine Carboxy- oder Aminogruppe vorliegt und so in wässriger Lösung den pH-Wert senkt bzw. anhebt.

Der isoelektrische Punkt (IEP)

Je nach pH-Wert der Lösung liegt die Aminosäure also Anion, Zwitterion oder Kation vor. Der Wert, an dem die Aminosäure nahezu ausschließlich als Zwitterion vorliegt, wird als isoelektrischer Punkt genannt. Dieser ist für jede Aminosäure charakteristisch, da er von dem Rest abhängt.

Der IEP liegt im sauren Bereich, wenn die COOH-Gruppe etwas leichter das Wasserstoffatom als Proton abgibt als es die Aminogruppe aufzunehmen vermag (und umgekehrt). Am IEP ist zudem die Löslichkeit der Aminosäure am geringsten, da mehr Ladungsschwerpunkte vorliegen.

Trennungsverfahren

Die Charakteristika des IEPs und des Vorliegens der Aminosäure als Kation, Zwitterion oder Anion nutzt man bei der Elektrophorese aus. Dazu wird ein Gemisch aus Aminosäuren auf ein Trägermaterial gegeben und eine Gleichspannung angelegt.

Dadurch wandern die Kationen zum Minuspol und die Anionen zum Pluspol; ungeladene bleiben an ihrer Stelle. Zusätzlich wandern größere Moleküle langsamer. Wenn man die Aminosäuren mit Ninhydrin sichtbar gemacht hat, kann man erkennen, dass an verschiedenen Punkten sich die Moleküle befinden. Dadurch können sie getrennt und analysiert sowie „identifiziert“ werden.

Beispiel

In die Mitte eines Cellulose-Papiers, welches in eine Pufferlösung mit dem pH-Wert von 6 getränkt wurde, soll ein Aminosäuregemisch mit Alanin, Lysin und Asparaginsäure gegeben werden. Die isoelektrischen Punkte der Aminosäuren sind in Tab. 2 gegeben.

Durch den pH-Wert von 6 liegt Alanin als Zwitterion vor, da es beim IEP den gleichen Wert besitzt. Es wandert deshalb nicht, sondern richtet sich nur im elektrischen Feld aus.

Lysin liegt bei dem gegebenen pH-Wert in der Kationenform vor, da durch die im Vergleich zum IEP „saurer“, weshalb es ein Proton aufnimmt, wodurch als einzige Ladung die positive der Ammoniumgruppe bleibt. Lysin wandert deshalb in Richtung Kathode.

Asparaginsäure liegt in der Anionenform vor, weil die „basischere“ Umgebung (im Vergleich zum IEP) ein Proton der Ammoniumgruppe aufnimmt. Dadurch bleibt die negative Ladung an der Carboxylatgruppe übrig, weshalb das Molekül insgesamt negativ geladen ist. Es wandert deshalb in Richtung Anode.

Nachweisreaktionen von Aminosäuren

Biuret-Reaktion

Die Biuret-Reaktion verläuft im basischen Milieu. Dazu werden der Probe Cu²⁺-Ionen zugesetzt. Häufig werden dazu Natronlauge und Kupfer(II)-sulfatlösung verwendet. Ist die Probe proteinhaltig, färbt sich die Lösung violett.

Ninhydrin-Reaktion

Möchte man wissen, ob Aminosäuren vorliegen, wird oft die Ninhydrin-Reaktion herangezogen. Durch Angreifen endständiger Aminogruppen färbt sich die Lösung beim Erwärmen blau-violett.

Xanthoprotein-Reaktion

Gibt man konzentrierte Salpetersäure in die Probelösung, färbt sie sich gelb, da aromatische Reste nitriert werden. Da in Proteinen immer aromatische Aminosäuren vertreten sind, ist dieser Test sehr zuverlässig.

Proteine

Peptidbindung

Ein Protein besteht aus einer großen Zahl von Aminosäuren. Diese verknüpfen sich über eine Kondensationsreaktion. Bei dieser wird je ein Wassermolekül frei und es bildet sich eine Peptidbindung zwischen der Carboxy- und der Aminogruppe. Durch weitere Polykondensationsreaktionen werden die Ketten länger.

Der Abstand zwischen dem Stickstoff- und Kohlenstoffatom der Peptidbindung ist kleiner als bei einer „gewöhnlichen“ Bindung zwischen diesen Atomen. Dies ist damit erklärbar, dass die Bindungen der Peptidbindung mesomeriestabilisiert sind. Dadurch sind sie auch nicht frei beweglich und alle beteiligten Atome befinden sich in einer Ebene.

Strukturebenen von Proteinen

Primärstruktur

Die Reihenfolge eines Proteins bestimmt dessen Funktionsweise. Dabei ist die exakte Anordnung wichtig, da sonst die Funktionsweise sogar aufgehoben werden könnte. Diese Anordnung nennt man Aminosäuresequenz, die die Primärstruktur darstellt.

Sekundärstruktur

In Proteinen bilden die CO- und NH-Gruppen zwischenmolekulare Kräfte aus. Dadurch haben Proteine keinen linearen Aufbau. Diese Sekundärstruktur gliedert sich vor allem in die Faltblattstruktur und in die Helixstruktur.

Bei der Faltblattstruktur liegen zwei Molekülketten parallel nebeneinander und ordnen sich an, wie ein gefaltetes Blatt, da die Peptidbindungen planar sind, während das verbindende Kohlenstoffatom zwischen diesen die Bindungen tetraedrisch anordnet. Dadurch befinden sich die Reste außerhalb dieser Ebene.

Bei der Helixstruktur werden Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einer Peptidbindung zur drittnächsten ausgebildet, indem die Aminosäureketten eingedreht werden. Dadurch ergibt sich eine geschraubte Struktur, wie sie zum Beispiel in der DNA vorkommt.

Tertiärstruktur

Durch die verschiedenen Reste kommt es zu weiteren zwischenmolekularen Kräften, die zu einer weiteren Anordnung führen. Diese Tertiärstruktur gibt dem Protein seine charakteristische Form, wodurch es arbeiten kann.

Die Tertiärstruktur kann dabei auf verschiedene Weisen ausgelöst werden:

• Disulfidbrücken (Atombindungen zwischen Schwefelatomen zweier Cystein-Reste)
• Wasserstoffbrückenbindungen
• Van-der-Waals-Kräfte
• Dipol-Dipol-Wechselwirkungen
• Ionenbindungen

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur bildet sich aus der Anordnung mehrerer Proteine, die zusammen eine funktionelle Einheit bilden. Sie werden durch die gleichen Kräfte wie bei der Tertiärstruktur zusammengehalten und ermöglichen so die Funktionsweise.

Biologische Bedeutung

Schutz- und Abwehrfunktion

Der Körper wird durch zahlreiche Dinge wie UV-Strahlung, Viren, Bakterien usw. angegriffen. Deshalb gibt es verschiedene „Verteidigungssystem“, die ihn schützen sollen. So bildet die Haut, die größtenteils aus Keratin besteht, eine dieser Systeme.

Proteine werden auch eingesetzt, wenn eine Abwehr erforderlich ist, also z.B. ein Virus in den Körper eingedrungen ist. Dazu werden die sogenannten Antikörper benötigt, die meistens eine Y-förmige Quartärstruktur besitzen und sich durch das Schlüssel-Schloss-Prinzip an bestimmte Fremdkörper anhängen und dann abgebaut werden können.

Motorische Funktion

Bei der Bewegung von Muskeln sind die zwei Proteine Actin und Myosin wichtig. Letzteres bildet wie Actin Stränge, jedoch hängen am Ende „Köpfchen“. Diese verschiedenen Proteine liegen im Muskel nebeneinander und können sich wegen diesem Köpfchen unter Energieverbrauch bewegen.

Steuerfunktion

Enzyme können Reaktionen beschleunigen, weshalb sie auch Biokatalysatoren genannt werden. Sie können Stoffwechselvorgänge freigeben oder blockieren, wenn dies erforderlich ist.